1

Биохимия — ПСБГПМУ, Лечебное дело

Вопросы темы

1. Кодируемые аминокислоты: строение, свойства, классификации. Написать формулы серина, глутаминовой
2. Типы связей между аминокислотами в молекуле белка. Написать формулу тетрапептида: аспарагил-пролил-
3. Первичная и высшие структуры белковых молекул. Методы их определения. Понятие о доменах.
4. Конформация белковой молекулы. Механизм взаимодействия белок - лиганд. Функции белков. Виды лигандов.
5. Факторы стабилизации водных растворов глобулярных белков. Способы ликвидации этих факторов.
6. Нативность белковой молекулы. Способы лишения белка его нативных свойств.
7. Гликозилирование и гликирование белковых молекул. Механизмы и роль.
8. Методы разделения белков, основанные на различии их зарядов. Практическое значение методов.
9. Методы разделения белков, основанные на различии их массы. Практическое значение методов.
10. Энергетика ферментативного катализа. Энергия активации и энергетический итог реакции. Общие свойства
11. Особенности ферментов как биокатализаторов. Виды специфичности ферментов.
12. Функциональные центры ферментов. Строение, роль коферментов. Энзимопатии у детей.
13. Характеристика основных этапов ферментативного катализа. Механизм реакции, катализируемой альфа-
14. Зависимость скорости реакции от концентрации фермента. Единицы активности и единицы количества
15. Классификация и индексация ферментов. Привести примеры реакций, катализируемых ферментами каждого
16. Изоферменты: определение, биологическое значение. Диагностическая ценность идентификации изоферментов
17. Уравнение Михаэлиса-Ментен и его графическое выражение. Главнейшие кинетические константы фермента.
18. Автономная саморегуляция ферментов: определение; принципиальные основы; конкретные проявления в
19. Генетический уровень регуляции метаболических путей. Гормональная регуляция на генетическом уровне.
20. Активация ферментов, механизм, роль. Взаимопревращения активных и неактивных форм ферментов.
21. Ингибиторы ферментов: определение и классификация. Способы определения типа ингибирования.
22. Митохондриальное окисление, его биологическая роль. Общая схема укороченной цепи транспорта
23. Строение и механизм действия никотинамидных дегидрогеназ. Привести примеры субстратов этих ферментов
24. Комплекс I митохондриального окисления. Строение и механизм участия ФМН в транспорте электронов и
25. Кофермент Q. Строение и механизм действия.
26. Цитохромы. Строение и механизм действия.
27. Общая схема полной цепи митохондриального окисления. Написать формулы субстратов этой цепи.
28. Комплекс II митохондриального окисления. Строение и механизм участия ФАД в транспорте электронов и
29. Комплексы III и IV митохондриального окисления. Реакции, катализируемые этими комплексами.
30. Пути синтеза и утилизации АТФ. Привести пример субстратного фосфорилирования (уравнение).
31. Современные представления о сопряжении окисления и фосфорилирования. Механизм окислительного
32. Оксидазный и оксигеназный типы биологического окисления. Особенности и биологическое значение каждого
33. Активные формы кислорода, пути их образования. Роль активных форм кислорода в норме и при патологии.
34. Антиоксидантная система организма.
35. Гемопротеины, их строение и биологические функции. Классификация гемопротеинов.
36. Основные этапы синтеза гемоглобина. Молекулярные формы гемоглобина. Производные гемоглобина.
37. Распад гемоглобина (схема). Основные продукты распада, место их образования и пути выведения. Понятие о
38. Нуклеопротеины. Строение, классификация, биологические функции и биосинтез нуклеиновых кислот.
39. Строение, номенклатура и биологические функции мононуклеотидов. Написать формулу АТФ.
40. Биосинтез пуриновых мононуклеотидов. Написать формулы субстратов для синтеза. Автономная регуляция
41. Биосинтез пиримидиновых мононуклеотидов. Автономная регуляция процесса. Источник и механизм
42. Этапы катаболизма нуклеиновых кислот. Характеристика ферментов этого процесса. Конечные продукты, их
43. Этапы катаболизма белков. Протеолиз. Ферменты протеолиза, их строение, субстратная специфичность.
44. Регуляция протеолиза. Роль убиквитина. Способы защиты белков от действия протеиназ.
45. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, катализирующие процессы переваривания
46. Гниение продуктов переваривания белков в кишечнике. Механизмы обезвреживания в организме продуктов
47. Белки как незаменимый компонент пищи. Понятие об азотистом балансе, физиологическом минимуме белка,
48. Понятие об ограниченном протеолизе. Характеристика и роль процесса.
49. Механизм и биологическое значение трансаминирования. Важнейшие аминотрансферазы (трансаминазы).
50. Пути образования и обезвреживания аммиака. Написать реакцию временного обезвреживания аммиака.
51. Биосинтез мочевины. Регенерация аспарагиновой кислоты. Биологическое значение этого процесса.
52. Декарбоксилирование аминокислот. Биологическое значение этого процесса. Написать реакции образования
53. Способы дезаминирования аминокислот. Биологическое значение этого процесса.
54. Синтез и биологическая роль креатина.
55. Синтез заменимых аминокислот из числа отрицательно заряженных и гидрофобных.
56. Пути обмена серосодержащих аминокислот.
57. Синтез заменимых аминокислот из числа гидрофильных незаряженных. Понятие об активном С1.
58. Особенности метаболизма фенилаланина и тирозина. Врожденные нарушения их обмена